Tau蛋白聚集成纤维状结构是阿尔茨海默氏病以及其他几种神经退行性疾病的主要致病环节之一。该研究基于最近关于tau蛋白容易”液-液”相分离（LLPS）的报告，展开了对疾病相关突变，LLPS和tau纤维化之间的关系的探索。
这项研究的数据表明，与之前不同，假重复区域内的致病突变不会影响tau441形成液滴的倾向，然而，LLPS确实极大地促进了纤维状聚集体的形成，并且这种效应对于具有疾病相关突变的tau441变体尤其显着。更重要的是，这项研究揭示了以前未知的机制，LLPS可以通过该机制调节包含不同聚集倾向的tau亚型的混合物的纤维化速率。这种调节是由于蛋白质在LLPS条件下的独特特性所致，在该条件下，浓缩相中所有tau变体的总浓度恒定。因此，缓慢聚集的tau亚型的比例增加逐渐降低了具有高聚集倾向的亚型的浓度，从而降低了其纤维化速率。
这种调节机制可能与tau蛋白病的表型变异性直接相关，因为在不同疾病中大脑中快速聚集和缓慢聚集的tau亚型的比率存在很大差异。